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  Postgenomik (Teil V)
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V. Proteomik, die Gesamtheit aller Proteine, ihrer Aktivitäten und Regulationen
 
 

Proteomik ist eine aufwendige, aber notwendige Ergänzung für die automatischen Methoden

Wie bereits gesagt, sind die automatischen Techniken bisher bei weitem nicht für alle Gene einsetzbar. Das bedeutet, dass für viele Gene auf diesen Wegen keine Informationen erhältlich sind und zwar Informationen 

  • über die Expressionshöhe der Gene (d.h. die Höhe ihrer Aktivität),
  • über die Regulation von Synthese und Abbau der von ihnen codierten Proteine und
  • über nachträgliche (posttranslationale) Modifikationen (1).
  • Um diese Lücken zu schliessen, sind aufwendige Funktionsanalysen nötig. 
    Das Arbeitsfeld wird "Proteomik" genannt. Es umfasst alle Methoden der Trennung, Identifizierung und Aktivitätsbestimmung von Proteinen im grossen Massstab (2). Dazu gehört auch die Regulation der Aktivitäten, d.h. die Bindung von Proteinen an Liganden, an andere Proteine (Protein-Protein-Bindungen) oder an RNA und die Lokalisation der Reaktionspartner in der Zelle. Proteomik umfasst damit auch Vorgänge, die für die neue Art der Entwicklung von Medikamenten verwendet werden, wie die Bindung von Wirkstoffen, von Antikörpern und Inhibitoren sowie Phänotyp-Analysen von Mutanten (3) (s.später). 


     

    A) Rückblick: Proteomik gibt es seit 25 Jahren
     
     

    Der Begriff "Proteomik" geht auf die 70er Jahre zurück. Damals wurde 
    die 2-dimensionale (2D-) Gelelektrophorese entwickelt. Sie ermöglicht, 
    ein Proteingemisch (z.B. den Zellinhalt eines Gewebes oder eine Körperflüssigkeit) in nur einem Arbeitsgang in eine grosse Zahl von Komponenten aufzutrennen und das Ergebnis als 2-dimensionales Bild sichtbar zu machen. So konnte man damals schon die Gesamtheit der 
    Proteine einer Zelllinie (noch nicht einer einzelnen Zelle!) analysieren und 
    aus der erhaltenen Fleckenverteilung auf einen Blick erkennen, ob in einer experimentellen Situation ein Protein fehlte, oder ob eins hinzugekommen 
    war. Die Flecken auf den Elektrophoreseplatten wurden katalogisiert, um (damals schon) Datenbanken aller exprimierten Proteine zu erstellen (3). 
     
     

    Die 2D-Methoden haben eine Reihe von Unzulänglichkeiten
     

    Sie liefern keine quantitativen Daten

    Leider liefert die Gelelektrophorese nur qualitative Daten. Quantitative Werte lassen sich aus der Grösse der erhaltenen Flecken nur grob abschätzen, oder sie müssen aufwendig mit Hilfe radioaktiver Markierungen gemessen werden (1). Um Aufschlüsse über die Dynamik von Regelvorgängen zu erhalten, braucht man jedoch Mengenangaben.
     

     Sie zeigen mehrere Klassen von Proteinen nicht an

    1) Keine seltenen Proteine

    Seltene Proteine, also solche, die nur in einer geringen Stückzahl
    in einer Zelle vorkommen, entgehen der Entdeckung mit der 2D-Elektrophorese. Aber gerade den besonders seltenen Proteinen kommt oft eine regulatorische Schlüsselposition zu. Da etliche Regulationsbereiche hierarchisch aufgebaut sind, gehört es quasi
    zum Prinzip, dass die Regulatoren für Funktionen der obersten Ebene in der geringsten Stückzahl vorhanden sind, d.h. ein Ausfall gerade 
    der seltensten Proteine kann die weitreichendsten Folgen haben (1).
     

    2) Keine hydrophoben Proteine

    Hydrophobe (wasserabstossende) Proteine sind in den Elektrophoresemedien kaum löslich und daher mit Elektrophoresen nicht trennbar. Sie sind meist Bestandteile von Membranen. Oft 
    sind sie so genannte Transmembranproteine, die die beiden Membranoberflächen miteinander verbinden. Sie haben Schlüsselfunktionen für die Übertragung von Informationen 
    durch Membranen hindurch, z.B. vom extrazellulären Raum in 
    das Zellinnere oder umgekehrt (1). Wie später ausgeführt werden soll, sind gerade diese Proteine auch für die Aufklärung der räumlichen Strukturen besonders unzugänglich. Andererseits sind verschiedene Gruppen von  Membranproteinen (z.B. die G-Proteine, s.später) 
    die Nummer 1 unter den begehrten Zielstrukturen (Targets) für
    die Suche nach Medikamenten.
     

    3) Keine stark elektrisch geladenen Proteine

    Auch Proteine mit starken elektrischen Ladungen sind in der Elektrophorese grundsätzlich schwer zu trennen, weil sie bei der Auftrennung des Substanzgemisches entsprechend ihrer Ladung extreme Positionen einnehmen, d.h. sie kommen entweder am äussersten positiven oder am äussersten negativen Ende zu liegen. Davon betroffen sind die 
    stark basischen und die stark sauren Proteine, beides Proteingruppen, 
    denen gerade wegen ihrer Ladung besondere Funktionen 
    zukommen.

  • Zu den basischen Proteinen gehören die Histone. Sie bilden – gebunden an die DNA – den Hauptbestandteil des Chromatins und sind wichtig für die Ausbildung der Chromatinstrukturen, die grossräumig über die Aktivierbarkeit ganzer Chromosomenabschnitte entscheiden.
  • Zu den sauren Proteinen gehören solche, die wegen ihrer Säuregruppen die Bindung zwischen der DNA und den Histonen lockern können, und damit eine Rolle bei der Regulation von Gen-Aktivitäten spielen.
  • 4) Keine grossen und keine kleinen Proteine

    Probleme in der 2D-Elektrophorese gibt es auch für grosse (über 100 kDa) und kleine Proteine (unter 20 kDa). 

     
    Erläuterungen:

    Dalton (Da) ist die Masseinheit für die Molekularmasse. 1 Da entspricht (nicht ganz genau) der Masse eines Wasserstoff-Atoms.

     
    Die alten 2D-Elektrophoresen haben also eine ganze Reihe von Unzulänglichkeiten. Ausserdem lassen sie nur eine sehr begrenzte Zahl von Parallelanalysen zu (1), sie sind also nur begrenzt automatisierbar.
     

    Eine Schrotschuss-Methode für Proteine soll Abhilfe schaffen

    Als Ausweg wird vorgeschlagen, die Proteine vorher zu spalten und danach die Spaltprodukte zu analysieren, um so auf die Beschaffenheit der Proteine zurückzuschliessen. Eine Art Schrotschuss-Methode für Proteine also. (Der Begriff  "Schrotschuss-Methode" ist bekannt geworden für die Zerkleinerung der DNA als ein Schritt bei der Sequenzanalyse des Genoms.) Mit einer solchen Protein-Schrotschuss-Methode könnten auch kleine, grosse, saure, basische und Membranproteine identifiziert werden. Durch die Zerlegung zu Bruchstücken wären sie auch für die neuen Nanotechnologien zugänglich. Sie könnten dann in ultrafeinen Kapillaren, die auf Mikrochips aufgeschweisst sind (s. später), mit verschiedenen chromatographischen Verfahren aufgetrennt und charakterisiert werden (4). Aber die Schrotschuss-Methode ist noch nicht eingeführt, so dass auch über ihre Grenzen noch nichts gesagt werden kann. 
     
     

    B) Funktionsermittlung von Genen mit Hilfe der Proteomik

    Es fällt auf, dass immer wieder gerade die wichtigsten Gruppen von Proteinen methodisch besonders schwer oder nicht zugänglich sind. Das ist nicht nur Zufall, denn oft sind es dieselben Besonderheien, denen die Proteine einerseits ihre wichtige Rolle im Zellgeschehen verdanken und andererseits ihre Randständigkeit bei den Trennungsmethoden (z.B. 
    Lipophilie, elektrische Ladung, Molekülgrösse, geringe Stückzahl). 
     

    Verschiedene Kombinationen von 2D-Elektrophorese mit neuen Techniken

    Heute kann die 2D-Elektrophorese durch Kombinationen mit neuen Techniken zu neuer Bedeutung gelangen. 
     

    Während einer 2D-Elektrophorese wandert jedes der auf die Gelplatte aufgetragenen Protein an eine charakteristische Position. Von dieser Stelle kann es entnommen 
    und analysiert werden. So können z.B. alle Proteine, die von den cDNAs einer DNA-Datenbank codiert werden, in einem zellfreien System synthetisiert und in 
    einem einzigen Schritt auf einer 2D-Platte getrennt werden (1), um sie anschliessend weiterzu charakterisieren. Das können spektroskopische Messungen sein (z.B. 
    eine der verschiedenen Arten von Massenspektroskopie) oder eine Analyse der Bindungspartner des Proteins. Dazu gehören auch die Protein-Protein-Wechselwirkungen (s.u.).
     

    a) Funktionsermittlung durch die Analyse von Bindungspartnern

    Protein-Protein-Wechselwirkungen können Auskunft über die Funktion eines Gens geben. Angenommen, von einem Gen ist noch keine Funktion bekannt, man kennt aber das von ihm codierte Protein. Nehmen wir weiter an, es gelingt, unter seinen Bindungspartnern ein Protein zu finden, dessen Funktion bekannt ist, dann kann man vermuten, dass das unbekannte Gen eine Funktion in der gleichen Reaktionskette haben könnte wie das bindende Protein (5). 
     
     

    Um ein Gemisch aus zahlreichen Proteinen auf ihre Wechselwirkungen mit den Proteinen z.B. denen einer bestimmten Zellart zu untersuchen, gibt es verschiedene Methoden.

  • Z.B. fusioniert  man  Proteine mit einem chemischen Verbindungsstück , das zwei Besonderheiten aufweist: Erstens hat es eine Bindungsstelle, mit deren Hilfe das Protein an einen festen Träger, z.B. kleine Agarosekörner gebunden werden kann (s. den Abschnitt über die Techniken der Kombinatorischen Chemie), und zweitens enthält es eine spezifisch spaltbare Bindung, z.B. eine, die nur durch das Enzym Thrombin gespalten werden kann. Die Träger  mit den über das Zwischenstück fixierten Proteinen kann man nun z.B. in  Zellkernextrakten inkubieren  und anschliessend die Bindungspartner analysieren (3).
  • Man kann die zu untersuchenden Proteine auch gentechnisch mit einem Epitop versehen, d.h. mit einer Protein-Teilstruktur, die geortet werden kann. Nach einer Inkubation dieser Proteine (wie im oben beschriebenen Beispiel) kann man sie durch einen gegen das Epitop gerichteten Antikörper präzipitieren und aus dem Niederschlag die bei der Präzipitation mitgerissenen Reaktionspartner isolieren. Das Verfahren mit dem künstlich eingebauten Epitop hat den Vorteil, dass man Antikörper gegen dieses Epitop im Vorrat für viele solcher Untersuchungen herstellen kann. Dadurch entfällt die zeitraubende Einzelherstellung von Antikörpern gegen jedes zu untersuchende Protein. Allerdings braucht man für den gentechnischen Schritt die für das Protein spezifische cDNA. Die Autoren meinen aber, cDNAs würden in Kürze für die meisten menschlichen Gene erhältlich sein (3).
    • Mit der Untersuchung von Protein-Protein-Wechselwirkungen kann man auch Einblicke            in komplexe Mechanismen erhalten. z.B: stiess man durch Untersuchung der Profilin-I-            und Profilin-II-bindenen Proteine (Erläuterung s.u.) im Mäusegehirn auf zwei Sätze von Proteinen, von denen einer aus Signalmolekülen für Muskelproteine bestand, und
      der andere eine Membranfunktionen bei Endocytosen  hatte. Das zeigt, dass es eine 
      Beziehung geben muss zwischen den Signalwegen im Muskel und dem Zusammenbau 
      von Mikrofilamenten, und dass Profilin eine Rolle dabei  spielt (3).
     
    Erläuterungen:

    Profiline sind verbreitete Proteine mit Bedeutung für die Ausbildung mechanischer Strukturen innerhalb der Zelle (Cytoskelett, Mikrotubuli) und für die Muskelkontraktion.
    Endocytose ist eine aktive Aufnahme extrazellulären Materials in die Zelle hinein, wobei die Membranen sich zu einem vorübergehenden Einlassweg formieren.

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    b) Funktionsermittlung durch Klassifizierung der Proteinfamilien

    Ein anderer Weg, einem Gen eine Funktion – zumindest grob – zuzusprechen erfolgt über die Klassifizierung der Proteinfamilien (6). Die verschiedenen Mitglieder einer Proteinfamilie haben oft ähnliche Funktionen und erlauben dann einen Rückschluss auf die Funktion der dazugehörenden Gene. 
    Sie können aber auch grosse Unterschiede aufweisen, völlig unterschiedlich reguliert werden und volkommen andere Funktionen haben. Das trifft z.B. für die grosse Familie der Serin/Threonin-Phosphatasen zu (7). (s. hierzu den Abschnitt über räumliche Strukturen, Teil VI).) Da diese Strategie zu den Homologiemethoden gehört, weist sie auch die damit zusammenhängenden Unzulänglichkeiten auf (s. Teil II: Spleissvarianten erschweren Homologievergleiche; Teil III, F und Teil IV, A). 
     
     

    c) Funktionsermittlung über das phylogenetische Profil

    Zu Aussagen über die funktionelle Verknüpfung eines Proteins gelangt man ausserdem über ein so genanntes phylogenetisches Profil. Das ist das Muster aus der Anwesenheit und Abwesenheit eines Gens in allen bereits sequenzierten Genomen verschiedener Lebewesen. (Bisher sind 130 verschiedene Genome entweder bereits aufgeklärt oder in Arbeit (8, 9). Haben zwei Proteine dasselbe phylogenetische Profil, so kann man auf funktionelle Ähnlichkeit schliessen. Eine Verfeinerung dieser Methode führt zu ganzen Netzwerken von Proteinen, die miteinander in Beziehung stehen (5). 
     
     

    C) Projekte und Organisationen im Bereich der Proteomik

    Die Zahl der insgesamt vorgeschlagenen Projekte ist gross. Darunter sind umfassende von internationaler Reichweite und kleine, die sich nur über einen Arbeitskreis erstrecken. Es gibt Vorschläge denen zwar eine sinnvolle Gliederung der Forschungsarbeiten zugrunde liegt, die aber von einer weniger sinnvollen Realität bereits überholt wurden und daher bereits zum Zeitpunkt des Erscheinens nicht mehr realisierbar waren. Andere überschneiden sich 
    mit den Arbeiten zur Aufklärung der Raumstruktur von Proteinen, für die eigene Projekte existieren. Zahl und Art der Initiativen sind ohne systematische Ordnung aus dem Boden geschossen. Die im folgenden aufgeführten Projekte haben grosse Organisationen hinter sich und werden ihre Ziele wohl durchsetzen (und finanzieren) können. 
     

    a) Ein Proteom-Projekt und eine dazugehörige Organisation (HUPO 
    analog zu HUGO)

    Als Parallele zum Genomprojekt haben einige Wissenschaftler ein Konzept erstellt für ein Human Proteome Project (2). Ziel des Projektes ist (in Analogie zur Gen-Kartierung der DNA) eine Kartierung aller Zellfunktionen zu erstellen. 

    Im Februar 2001 wurde dieses Projekt (wiederum analog zu den entsprechenden Einrichtungen für die DNA-Forschung) durch eine Human Proteome Organisation (HUPO) ergänzt, mit dem Ziel, die internationale Zusammenarbeit zu unterstützen und das Verständnis für diesen Wissenschaftszweig zu fördern. HUPO soll gewährleisten, dass Vorteile 
    aus den Ergebnissen der Proteomik voll genutzt und finanziell umgesetzt - "kapitalisiert" - werden (10). 

    Da sich die meisten Krankheiten auf der Ebene der Proteine manifestieren, ist die Proteomik prädestiniert für medizinische Forschung. Als Forschungsziele werden vorgeschlagen, 

    • die Beteiligungen bestimmter Proteine oder Proteinkomplexe an Krankheiten zu untersuchen,
    • Markerproteine zu finden, die eine Diagnose bald nach dem Ausbruch der Krankheit ermöglichen (z.B. Krebs),
    • Diagnosen zu erarbeiten, die Prognosen über eine Krankheit erlauben und die es möglich machen, sowohl den Krankheitsverlauf als auch den Heilungserfolg zu verfolgen, und
    • Proteine zu finden, die sich als Targets bei der Suche nach Medikamenten eignen (s. später) (10).
    b) SWISS-PROT, eine Datenbank für Proteinsequenzen und eine Organistion für ihre Nutzung

    Eine weitere wichtige Einrichtungen im Bereich der Proteomik ist die Datenbank für Proteinsequenzen, genannt SWISS-PROT. Sie wird vom SIB (Schweizer Institut für Bioinformatik) und dem EBI (Europäisches Bioinformatik-Institut) gemeinsam betrieben. Auf der Grundlage dieser Datenbank soll eine automatische Deutungsmethode erarbeitet werden, mit der man die Funktionen aller Proteine aus ihren Aminosäuresequenzen ableiten möchte.  Das ist insbesondere für solche Proteine gedacht, für die es auf dem Wege 
    der Homologievergleiche keine Deutungsmöglichkeiten gibt. Bisher geht man aber auch hier von bereits Bekanntem aus: Sind die Funktionen mehrerer Mitglieder einer Proteinfamilie bereits bekannt, so untersucht man, ob sich darin Gemeinsamkeiten finden lassen. Und diese, allen anderen bekannten Familienmitgliedern gemeinsamen Anteile ihrer Funktion schreibt man dann dem zu untersuchenden neuen Protein sozusagen auf Verdacht zu (11). Die Hoffnung ist, durch die Wiederholung solcher Zuschreibungen auf allgemeingültige Gesetzmässigkeiten zu stossen, die dann ab-initio-Schlussfolgerungen, d.h. Schlussfolgerungen aus der Sequenz, ermöglichen sollen. 

    Weitere Ziele der Datenbank SWISS-PROT sind: 
     - alle menschlichen Polymorphismen auf der Protein-Ebene zu deuten, 
     - über posttranslationalen Modifikationen zu informieren, 
     - mit Links auf Struktur-Informationen zu verweisen, 
     - und Beziehungen dieser Informationen zu biologischen Reaktionswegen
       anzuzeigen. (12) 

    c) Eine Proteomik-Initiative für die peripheren Aufgaben

    Im Juli 1999 haben SIB und EBI (wiederum gemeinsam) die Human Proteomics Initiative (HPI) gegründet, mit dem Ziel, eine zentrale Informationsstelle zu bilden, an der alle erhältlichen, bedeutenden wissenschaftlichen Informationen zusammengeführt und der Wissenschaft zur Verfügung gestellt werden können. Gedacht ist an eine Dokumentation für Proteinfamilien und an ein Informationszentrum für Diagnosen. Das ist 
    deshalb von besonderer Bedeutung, weil die Informationen bisher in völlig unterschiedlichen Datenbanken untergebracht sind, mit verschiedenen 
    Formen von Such-Routinen und verschiedenen Arten der Datenausgabe. 
    Die koordinierende Aufgabe soll ein Programm mit der Bezeichnung 
    InterPro übernehmen (11). 
     
     

    Für die HPI waren zwei Phasen vorgesehen: 
    1)  In den ersten neun Monaten (bis März 2000) wurden alle 
         erhältlichen Informationen aus insgesamt 14 500 Veröffentlichungen 
         zusammengetragen (13). 

    2)  Von da ab – als 2. Phase bezeichnet – soll die Forschung kontinuierlich 
         weiter verfolgt werden, um alle fundierten Daten über Proteine
         freizugeben. 

    Ziel der HPI ist die Deutung sämtlicher menschlicher Proteinsequenzen, d.h. die Deutung von jedem Protein, das zu irgendeinem Zeitpunkt, in irgendeiner Situation und irgendeiner Zelle eines Menschen exprimiert werden kann, einschliesslich aller posttranslationalen Modifikationen und aller Polymorphismen.
     
     

     
    Erläuterungen:

    Polymorphismen sind Abweichungen von der Standardsequenz mit einer Häufigkeit von mindestens 1%. Diese für Mutanten vergleichsweise grosse Häufigkeit soll gewährleisten, dass sie keine schädlichen Auswirkungen haben, denn sonst hätte die Selektion bewirkt, dass sie seltener sind.
    Posttranslationale Modifikationen sind Veränderungen an den Proteinen, die nach der "Übersetzung" aus der Messenger-RNA (mRNA) entstehen, die also nicht durch die Gene für diese Proteine verursacht werden.
     

     
     
    Der Aufgabenbereich von der HPI wurde in sechs Teile unterteilt:
        1)  Deutung aller bekannten menschlichen Proteine, 

        2)  Deutung der Säuger-Proteine, die zu menschlichen Proteinen ortholog 
             sind (d.h. ihnen in Herkunft und Funktion entsprechen), 

        3)  Deutung aller bekannten menschlichen Polymorphismen auf der 
             Proteinsequenz-Ebene, 

        4)  Deutung aller bekannten post-translationalen (s.o.) Modifikationen 
             menschlicher Proteine, 

        5)  enge Verknüpfungen mit Informationen über Strukturen, 

        6)  Gruppierung und Klassifizierung aller bekannten Proteine von 
             Wirbeltieren (11). 
         
         
         

     
    (1)  K.H.Lee, Proteomics: a technology-driven and technology-limited discovery
            science, Trends in Biotechnology, Bd. 19, S. 217-222 (Juni 2001). 

    (2)  A. Abbot, A post-genomic challenge: learning to read patterns of protein synthesis, 
           Nature Bd. 402 S.715-720 (Dez. 1999).

    (3)  A. Pandey u. M. Mann, Proteomics to study genes and genomes, Nature, 
           Bd. 405, S. 837-846 (Juni 2000).

    (4)  M. A. Moseley, Current trends in differential expression proteomics: isotopically
          coded tags, Trends in Biotechnology, Bd. 19 (Suppl.), S.10-16, Okt 2001). 

    (5)  D. Eisenberg, E.M. Marcotte, I. Xenarios u. T.O. Yeates, Protein function in the 
           post-genomic era, Nature, Bd. 405, S. 823-826 (Juni 2000).

    (6)  P. Spence u. R. Aurora, From reductionist to constructionist, but only if we 
          integrate, Pharmainformatics, Supplement-Band der "Trend"-Zeitschriften von 
          Elsevier Science Ltd., S. 37-39, 1999. (Die Autoren sind von Monsanto).

    (7)  J. Skolnick u. J. S. Fetrow, From genes to protein structure and function: novel 
          applications of computational approaches in the genomic era, Trends in 
          Biotechnology Bd. 18 S. 34-39 (Jan. 2000).

    (8)  D. Lockhart u. E.A. Winzeler, Genomics, gene expression and DNA arrays, Nature,
          Bd.405, S.827-836 (Juni 2000). (Die Autoren sind von Novartis).

    (9)  P.M. Dean, E.D.Zanders u. D.S. Bailey, Industrial-scale genomics-based drug design
          and discovery, Trends in Biotechnology, Bd.19, S.288-292 (Aug.2001). (Der Autor ist
          von De Novo Pharmaceuticals).

    (10) http://www.healthtech.com/2001/hpr/hpr_pressrelease.htm Pressemitteilung der 
            Human Proteome Organisation, Feb. 2001.

    (11) C. O´Donovan, R. Apweiler u. A. Bairoch, The human proteomics initiative (HPI), 
           Trends in Biotechnology, Bd. 19, S. 178-181 (Mai 2001).

    (12) L.L. Ilag, Conquering the proteome, Bericht der 5. IBC-Konferenz: Proteomics und 
           der Proteome conference, 18.–20. Febr. 2002 in Genf, Drug Discovery Today, Bd. 7, 
           S. 550-553 (Mai 2002).

    (13) R. Apweiler u. A. Bairoch, The human proteomics initiative of SIB and EBI (Aug. 
            1999) http://bioinformer.ebi.ac.uk/newsletter/archives/5/hpi.html

     

     
    VI. Die Raumstruktur der Proteine

    Die Aufklärung der räumliche Strukturen von Proteinen ist ein ganz entscheidendes Problem der postgenomischen Forschung. Die Kenntnis der räumlichen Beschaffenheit, besonders die der aktiven Zentren und Bindungsstellen, ist unverzichtbar für das ursächliche Verstehen der Funktionen und sie bildet die Grundlage für die Bindung möglicher Wirkstoffe und damit für die neue Art, Medikamente zu entwickeln. Aber gerade hier gibt es Probleme, deren Lösung noch in den Anfängen steckt. 
    [ mehr ]


    VII. Entdeckung von Medikamenten
    mit den neuen Technologien

    Das Hauptziel aller geschilderter Bemühungen, die Funktion der Gene aufzuklären, ist es, auf eine neue Art Wirkstoffe zu finden, die als Medikamente Verwendung finden können. Neu ist dabei in jedem Fall die Art der Suche. Die Wirkstoffe selbst sind generell nicht neuartig. Grundsätzlich geht es darum, auf der Grundlage der Kenntnisse aus der Genomsequenz mit Hilfe automatischer Methoden Substanzen zu finden, die in ein Krankheitsgeschehen eingreifen können. [ mehr ]


    VIII. Wieviel kostet die Entwicklung eines Medikamentes?

    Die angegebenen Kosten für die Entwicklung eines Medikamentes sind 
    astronomisch hoch und steigen weiter an. Aufgrund der letzten Studie vom 
    November 2001 liegen sie bei 802 Mio.$. Verbraucherorganisationen 
    kommen zu anderen Ergebnissen.  [mehr ]
     
     


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    . .. Erstellt am 26.07.02 / ergänzt am 25.03.03

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